• هماتولوژی و انعقاد, وبلاگ ها
• ۱۸ اردیبهشت ۱۴۰۱

تعیین سطح هپارین

انعقاد خون (Coagulation) فرآیندی است که موجب لخته‌شدن خون می‌شود. این فرایند از دو مسیر داخلی وخارجی موجب تبدیل فیبرینوژن به فیبرین، فعال شدن فاکتورهای انعقادی و تجمع پلاکت‌ها می‌شود. انعقاد خون هر چند با لخته شدن خون موجب توقف خونریزی می‌شود و نقص این فرایند در بیماری‌هایی مانند هموفیلی کشنده چشمگیر است ولی انعقاد نابجای خون در ایجاد سکته قلبی و ایسکمی مغزی وآمبولی نیز نقش دارد.
​اسامی مترادف: آنتی Xa کروموژنیک ، مهار کننده فاکتور Xa ، ضد فاکتور Xa ، هپارین ضد FXa ، آزمایش تعیین سطح هپارین ، آزمایش فعالیت هپارین

مکانیسم انعقاد​

مکانیسم‌های لخته شدن با ایجاد آسیب در جدار رگ یا بافتهای اطراف، یا تماس خون با سلولهای آندوتلیال آسیب دیده و کلاژن آغاز می‌شوند. در هر مورد این عوامل منجر به تشکیل فعال کننده پروترومبین می‌شوند که این امر موجب تبدیل پروترومبین به ترومبین و مراحل بعدی انعقاد می‌گردد. به طور معمول فعال کننده پروترومبین از دو مسیر ایجاد می شود.​
مسیر خارجی​
و مسیر داخلی​

مسیر خارجی انعقاد(Extrinsic pathway)​

در اثر صدمات جدار عروق، فاکتور نسجی وارد سیستم عروقی می‌شود. فاکتور نسجی قادر است با یک پروتئین پلاسمایی به نام فاکتور VII کمپلکس پایدار ایجاد نماید که نیاز به فسفولیپید و یون کلسیم می باشد. در نهایت کمپلکس مذکور موجب فعال شدن فاکتورX و IX می‌گردد.
​

انعقاد خون (Coagulation) فرآیندی است که موجب لخته‌شدن خون می‌شود.

​ مسیر داخلی انعقاد(Intrinstic pathway)​

در اثر صدمات بافتی و صدمه به سلول‌های اندوتلیال عروقی، بافت کلاژن زیر این عروق در معرض دسترسی پلاکت‌ها وفاکتورهای انعقادی قرار می‌گیرد که موجب فعالیت آنها می‌گردد. این مسیر از راه تماس با فعال شدن یکسری واکنش ها که مستلزم وجود فاکتورهای XII، XI، IX، VIII پره کالیکرین، HMW کی نی نوژن و فاکتور ۳ پلاکتی می باشد، شروع می شود. سرانجام در این مسیر کمپلکسی از فاکتورهای IX فعال،VIII ، یون کلسیم و فسفولیپید پلاکتی باعث فعال شدن فاکتور x می‌گردد.
​

مسیر مشترک​

پس از تبدیل فاکتور X به فاکتور Xa هر دو مسیر در یک مسیر مشترک قرار می‌گیرند. در ادامه فاکتورXa به کمک کوفاکتور Xa در حضور یون کلسیم و فاکتور ۳ پلاکتی (PF3) باعث تبدیل پروترومبین به ترومبین گردیده و ترومبین باعث تبدیل فیبرینوژن به فیبرین می شود. ترومبین همچنین به عنوان یک محرک فیزیولوژیک بسیار قوی برای فعال شدن پلاکتها عمل می‌کند. پلاکتها در حضور یون کلسیم ، پروترومبین را به ترومبین تبدیل می‌کنند و همین باعث افزایش مقدار ترومبین و در نتیجه شدت واکنش ها می‌گردد. نقطه پایان این واکنش ها ، ایجاد پلیمر فیبرین است. پایدار شدن نهایی لخته خون با فعال شدن فاکتور XIII یا همان فاکتور پایدار کننده فیبرین صورت می‌گیرد.
​

عوامل انعقادی​

فیبرینوژن (فاکتورI)​

پروتئینی پلاسمایی که در مسیر مشترک انعقادی قرار دارد و هنگام انعقاد خون، بر اثر آزاد شدن و فعال شدن آنزیم‌ ترومبین به رشته‌های نامحلول فیبرین تبدیل می‌شود و در انعقاد خون نقش مهمی دارد. فیبرینوژن در کبد ساخته می‌شود و سطح خونی آن در شرایطی مانند بارداری و التهاب افزایش می‌یابد.

مقادیر طبیعی:
آقایان: ۳۷۵-۲۰۰ میلی گرم در دسی لیتر
خانم ها:۴۳۰ – ۲۰۰ میلی گرم در دسی لیتر​

پروترومبین (فاکتور II)​

پرو آنزیمی که در مسیر مشترک انعقادی عمل می نماید. بیوسنتز آن در کبد بوده و یکی از فاکتورهای مهم در انعقاد خون مناسب می باشد. پروترومبین در پلاسمای طبیعی با غلظت حدود ۱۵ میلی گرم در دسی لیتر وجود دارد.

آزمایش PT​

آزمایش زمان پروترومبین (PT) که گاهی INR نامیده می شود، آزمایش انتخابی برای ارزیابی مسیر خارجی و مسیر مشترک انعقاد و فاکتورهای X، VII،V، II و I می‌باشد.
مقدار طبیعی آن ۱۴-۱۰ ثانیه می باشد.
زمان انعقاد خون در بیماری کبدی، مصرف داروهای رقیق کننده خون،کمبود ویتامین K ، کاهش پروتئین های انعقادی افزایش می یابد. همچنین میزان آن در مصرف مکمل ویتامین K یا غذاهای حاوی ویتامین K و داروهای حاوی استروژن کاهش می یابد.
استفاده از نسبت نرمال‌شده‌ی بین‌المللی‌(INR) با تست PT برای بیمارانی که داروهای رقیق‌کننده‌ی خون وارفارین (کومادین) دریافت‌می‌کنند، توصیه می‌شود.
INR نسبتی است که اجازه می‌دهد تا نتایجآزمایشگاه‌های مختلف با‌هم قابل‌مقایسه باشند.
مقدار طبیعی INR در افراد سالم برابر با ۱٫۱ و یا پایین تر است.
اگر بیمار داروی ضد‌انعقاد مصرف کند، برای اطمینان از عملکرد دارو، پزشک باید میزان PT وINR فرد را به‌طور‌منظم کنترل‌ نماید.
​

مکانیسم‌های لخته شدن با ایجاد آسیب در جدار رگ یا بافتهای اطراف، یا تماس خون با سلولهای آندوتلیال آسیب دیده و کلاژن آغاز می‌شوند.

​ فاکتور III یا فاکتورنسجی​

فاکتور نسجی (فاکتور III، ترومبوپلاستین) انعقاد خون را تسریع می نماید.این فاکتور در پدیده انعقاد بواسطه فعل و انفعالات با فاکتور VII در مسیر خارجی انعقاد عمل می نماید.
​

پرواکسلرین (فاکتور V ، Proaccelerin)​

فاکتور V در فعال کردن پروترومبین در مسیر مشترک انعقادی مورد نیاز می باشد. این فاکتور در کبد ساخته شده و در پلاسمای بدون کلسیم ناپایدار و به سرعت توسط EDTA و اگزالات غیر فعال می شود.
​

پروکونورتین (فاکتور VII ، Proconvertin )​

فاکتور VII یک سرین پروتئاز وابسته به ویتامین K سنتز شده در کبد است و جزئی از مسیر انعقاد خارجی است، که توسط زمان پروترومبین (PT) اندازه گیری می شود.نیمه عمر زیستی پلاسمایی فاکتور VII حدود ۳ تا ۶ ساعت است. کمبود این فاکتور در افراد مستعد منجر به خونریزی می گردد.

کاربرد بالینی:​
تشخیص نقص مادرزادی فاکتورVII انعقادی​
ارزیابی کمبود اکتسابی همراه با بیماری های کبدی، درمان با ضد انعقادی خوراکی و کمبود ویتامینK​
تعیین میزان ضد انعقاد وارفارین که با سطح پروتئینC مرتبط است.​
بررسی زمان پروترومبین طولانی شده.​
مقادیر طبیعی:
بالغین: % ۱۸۰-۶۵
نوزادان تازه متولد شده و نوزادان نارس سالم به میزان % ۲۰=< افراد بالغ دارای فاکتور VII می باشند. در کودکان بیشتر از ۳ ماه سطوح فعالیت فاکتور VII به حدود مقادیر بزرگسالان می رسد.
​

فاکتور VIII ، فاکتور ضد هموفیلی ( Factor VIII Activity Assay, Antihemophilic Factor)​

فاکتور VIII پروتئینی است که در کبد و سایر بافت ها ساخته شده و نیمه عمر آن ۱۸-۹ ساعت است و در مسیر داخلی انعقاد مورد نیاز می باشد. در مسیر داخلی انعقاد خون کمپلکسی از فاکتورهای VIII و IX در ارتباط با یون کلسیم و فسفولیپید پلاکتی سرانجام باعث فعال شدن فاکتور x می‌گردد. کمبود این عامل انعقادی موجب بروز بیماری هموفیلیA می‌گردد.

کاربردهای بالینی:​
تشخیص بیماری فون ویل براند، زمانی که آنتی ژن و فعالیت فاکتور فون ویل براند همراه با فاکتور هشت اندازه گیری شود.​
تشخیص وضعیت نقص اکتسابی فاکتور VIII نظیر اختلالات عملکردی کبد، انعقاد داخل عروقی منتشر (DIC).​
بررسی زمان ترومبوپلاستین نسبی فعال طولانی شده.​

مقادیر طبیعی: % ۲۰۰-۵۵

به طور معمول نوزادان تازه متولد شده کامل یا نوزادان نارس سالم دارای فاکتور VIII طبیعی یا افزایش یافته می باشند.
​

اگر بیمار داروی ضد‌انعقاد مصرف کند، برای اطمینان از عملکرد دارو، پزشک باید میزان PT وINR فرد را به‌طور‌منظم کنترل‌ نماید.

​ فاکتور فون ویلبراند ( Von Willebrand factor)​

یکی از پروتئینهای فاز حاد است که در هموستاز خونی نقش مهمی دارد. این پروتئین که برای چسبندگی پلاکت‌ها ضروری است توسط لایه درون رگی و مگاکاریوسیتها و لایه‌های عروقی تولید می‌شود این فاکتور به عنوان پروتئین حامل فاکتور VII انعقادی عمل می نماید. کمبود این پروتئین (VWF) در بیماری فون‌ویلبراند موجب اختلال انعقاد خون می‌شود. بیماری فون‌ویلبراند شایع‌ترین اختلال خون‌ریزی‌دهنده ی ارثی است.

مقادیر طبیعی:% ۲۰۰-۵۵
​

فاکتور IX (Antihemophilic factor B or Christmas factor)​

فاکتورIX یا فاکتور کریسمس، یک آنزیم سرین پروتئاز با وزن مولکولی حدود ۵۷ کیلو دالتون است که در کبد ساخته می شود. فاکتور IX جهت فعال شدن نیاز به ویتامین K دارد. نیمه عمر آن ۲۴-۱۸ ساعت می باشد و در مسیر داخلی انعقاد فعالیت می نماید. مقادیر پلاسمایی آن مابین ۳ میکرو گرم در میلی لیتر است.

کاربردهای بالینی:​
تشخیص نقص فاکتورIX انعقادی به ویژه بیماری هموفیلی B​
ارزیابی اثر بیماری کبدی بر هموستاز​
بررسی زمان ترومبوپلاستین نسبی طولانی شده.​

توجه:

شدت هموفیلیB؛ به میزان فعالیت فاکتور IX بستگی دارد.​
۵ تا ۲۵ درصد : هموفیلی خفیف​
۱ تا ۵ درصد: هموفیلی متوسط​
کمتر از ۱% : هموفیلی شدید​

در کمبود فاکتورIX، آزمایش PTT غیر طبیعی و PT طبیعی می باشد.

مقادیر طبیعی: % ۱۴۰-۶۵

نوزادان تازه متولد شده کامل و نوزادان نارس سالم به میزان % ۲۰=< افراد بالغ دارای فاکتور VII می باشند. در کودکان بیشتر از ۳ ماه سطوح فعالیت فاکتور VII به حدود مقادیر بزرگسالان می رسد.
​

در اثر صدمات جدار عروق، فاکتور نسجی وارد سیستم عروقی می‌شود.

​
آزمایش PTT (زمان ترومبوپلاستین نسبی فعال شده)​

ازPTT برای پایش درمان با هپارین استفاده می‏شود.

تست انتخابی برای ارزیابی مسیر داخلی و مشترک و فاکتورهای I, II, V, VIII, IX, X, XI و XII می‌باشد.

ازPTT برای شناسایی مهارکننده های انعقادی مسیر داخلی و مشترک نظیر لوپوس آنتی کواگولانت و مهارکننده های فاکتور اختصاصی و غیر اختصاصی مانند آنتی فسفولیپیدها استفاده می شود.

از علل افزایش PTT می‌توان به کمبود فاکتورهای VIII، IX، XI و XII، وجود مهارکننده ‏هایی مثل لوپوس آنتیکواگولانت‏ ها یا مهارکننده های غیر اختصاصی نظیر ایمونوگلبولین مونوکلونال و مهارکننده های اختصاصی انعقاد اشاره کرد.

از علل کاهش PTT می توان به بالا بودن میزان فاکتور VIII ناشی از بیماری حاد و مزمن یا التهاب، عدم نمونه گیری صحیح و جمع آوری نمونه اشاره نمود.

مقدار طبیعیPTTه۳۸-۲۸ ثانیه است.
​

آزمایش زمان انعقاد فعال شده (Activated Clotting Time (ACT)) و زمان انعقاد خون کامل (CT)​

ACT برای اندازه گیری تاثیر هپارین به عنوان یک ضدانعقاد طی آنژیوپلاستی قلبی، همودیالیز و جراحی بای پس قلبی ریوی استفاده می شود. این آزمایش همانندaPPT توانایی راه داخلی در شروع تشکیل لخته را با فعال کردن فاکتور XII اندازه گیری می نماید. استفاده از ACT در تشخیص مقدار مناسب پروتامین سولفات مورد نیاز در خنثی کردن اثر هپارین بعد از انجام جراحی و همودیالیز اهمیت بسیاری دارد. ACTتحت تأثیر فاکتورهایی نظیر هایپوترمی، رقیق شدن خون، تعداد و عملکرد پلاکت، کمبود فاکتورهای انعقادی می باشد. تزریق هپارین، سیروز کبدی، مصرف کومادین و مهارکننده های لوپوس موجب طولانی شدن زمان ACT می شوند.

مقادیر طبیعی:​
زمان انعقاد خون کامل (CT):​
آزمایش روی لام: ۶ – ۲ دقیقه​
زمان انعقاد فعال شده (ACT):ه۱۲۰ – ۷۰ ثانیه​
فاکتور X یا فاکتور Stuart-Prowr​

فاکتور X سرین پروتئازی وابسته به ویتامین K که در کبد ساخته می شود. نیمه عمر آن ۴۸-۲۴ ساعت است. این فاکتور توسط فرآورده های هر دو مسیر انعقادی داخلی و خارجی فعال می شود. و به عنوان پروآنزیمی برای تشکیل پروترومبیناز در راه مشترک انعقاد نقش اساسی دارد.

کاربردهای بالینی:​
تشخیص نقص مادرزادی و اکتسابی فاکتور انعقادی X​
ارزیابی فعالیت هموستاتیک در بیماری کبدی​
بررسی زمان ترومبوپلاستین نسبی فعال شده و زمان پروترومبین طولانی شده​

مقادیر طبیعی: % ۱۵۰-۷۰

نوزادان تازه متولد شده کامل و نوزادان نارس سالم به میزان % ۲۰-۱۵ =< افراد بالغ دارای فاکتور X می باشند. در کودکان بیشتر از ۳ ماه سطوح فعالیت فاکتور X به حدود مقادیر بزرگسالان می رسد. مقدار فاکتور X در افراد هموزایگوت %۲۵ > و در افراد هتروزایگوت % ۵۰-۲۵ می باشد.
​

فاکتور XI یا فاکتور پیش ماده ترومبوبلاستین، فاکتور ضد هموفیلی C​

فاکتور XI انعقادی در کبد سنتز می شود و نیمه عمر بیولوژیکی آن ۶۰ تا ۸۰ ساعت است. فاکتورXI جزئی از مسیر داخلی انعقاد می باشد زمانی که فعال شود فاکتور IX غیر فعال را فعال می کند. در کمبود فاکتور XI ممکن است زمان ترومبوپلاستین نسبی طولانی شود. کمبود این فاکتور فرد را مستعد به خونریزی خفیف می نماید. اما ارتباط ضعیفی میان سطح فعالیت این فاکتور و میزان خونریزی وجود دارد. کمبود مادرزادی فاکتور XIبروز نسبتا بالایی در میان جمعیت اشکنازی یهودی تبار (هموفیلیC) دارد.

کاربردهای بالینی:​
ارزیابی کمبود فاکتور XI​
تشخیص هموفیلی نوعC​
بررسی طولانی شدن زمان نسبی ترومبوپلاستین فعال شده​
مقادیر طبیعی: % ۱۵۰-۵۵

نوزادان تازه متولد شده کامل و نوزادان نارس سالم به میزان % ۱۰ =< افراد بالغ دارای فاکتور XI می باشند. در کودکان بیشتر از ۳ ماه سطوح فعالیت فاکتور XI به حدود مقادیر بزرگسالان می رسد.
​

ACT برای اندازه گیری تاثیر هپارین به عنوان یک ضدانعقاد طی آنژیوپلاستی قلبی، همودیالیز و جراحی بای پس قلبی ریوی استفاده می شود.

کاربردهای بالینی:​
ارزیابی کمبود فاکتور XII​
بررسی طولانی شدن زمان نسبی ترومبوپلاستین فعال شده​
مقادیر طبیعی: % ۱۸۰-۵۵

نوزادان تازه متولد شده کامل و نوزادان نارس سالم به میزان % ۲۰-۱۵ =< افراد بالغ دارای فاکتور XII می باشند. در کودکان بیشتر از ۳ ماه سطوح فعالیت فاکتور XII به حدود مقادیر بزرگسالان می رسد.
​

فاکتور XIII یا fibrin-stabilizing factor​

این فاکتور پروآنزیمی است که توسط ترومبین فعال و موجب ایجاد پیوندهای کووالان پایدار در درون رشته های فیبرین می شود. نیمه عمر این فاکتور ۱۲-۳ روز است. این فاکتور در بهبودی زخم ها ممکن است نیاز باشد.

کاربردهای بالینی:​
کمبود این فاکتور می تواند در تشخیص خونریزی های شدیدی بکار رود.​
درمان و کنترل خونریزی، و پیشگیری از خونریزی ضمن جراحی و کمک به بهبود زخمها.​

مقادیر طبیعی: % ۵-۲

​
فاکتورهای سیستم کینین​

دو ترکیب از سیستم پلاسمایی کینین به نام های پره کالیکرئین (Prekallikrein) و کینینوژن (High Molecular Weight Kininogen) در مسیر داخلی انعقاد نقش اساسی دارند. سیستم کینین یک آبشار آنزیمی می‌باشد و زمانی آغاز می‌گردد که فاکتور انعقادی با نام فاکتور XII به دنبال آسیب بافتی و اندوتلیوم عروق فعال شود. فاکتورهاگمن (XII) فعال متصل به سطح، پره‌کالیکرئین (PK) را با برش پروتئولیتیک به کالیکرئین فعال تبدیل می‌کند. برای این عمل کینینوژن با وزن مولکولی بالا (HMWK) به عنوان کوفاکتور لازم می‌باشد. کالیکرئین فعال، خود سبب فعال شدن مقادیر بیشتری از فاکتور XII می‌شود. از طرف دیگر کالیکرئین سبب آزاد شدن برادی‌کینین از کینینوژن باوزن مولکولی بالا (HMWK) می‌شود. فعال شدن این سامانه موجب افزایش نفوذپذیری عروق، التهاب، اتساع عروقی و درد می‌شود.

مقادیر طبیعی :

پره کالیکرئین:۴۵-۱۵ میکروگرم در میلی لیتر

کینینوژن: ۱۵ ± ۹۲ میکروگرم در میلی لیتر
​

پروتئین C و Sه( Protein C, S)​

پروتئین C یک پروآنزیم ضد انعقادی وابسته به ویتامین K می باشد که در کبد ساخته و نیمه عمر آن ۱۰-۶ ساعت است. این پروتئین در حضور کوفاکتور سلول اندوتلیال (ترومبومودولین) فعال می شود و پروتئین C فعال دارای فعالیت آنزیمی را می سازد. پروتئین C فعال به عنوان یک ضد انعقاد، اشکال فعال فاکتورهای V و VIII را غیر فعال می کند. همچنین این پروتئین با غیر فعال کردن مهارکننده پلاسمینوژن فیبرینولیز را افزایش می دهد. پروتئین S گلیکو پروتئینی پلاسمایی وابسته به ویتامین K می باشد که در کبد سنتز شده و به عنوان کوفاکتور پروتئین C عمل می کند.

کاربرد بالینی:​
به عنوان یک آزمون اولیه برای ارزیابی بیماران مشکوک به داشتن نقص مادرزادی پروتئینC، نظیرکسانی با سابقه شخصی یا خانوادگی ترومبوز عروقی.​
تشخیص و تایید نقایص مادرزادی پروتئینC هتروزیگوت نوع یک (فعالیت و مقدار پروتئین C کاهش می یابد) و نوع دوم (فعالیت کاهش یافته اما مقدار طبیعی است).​

تشخیص و تأیید کمبود پروتئینC هموزیگوت مادرزادی​

شناسایی کاهش اکتسابی عملکرد پروتئینC به سبب اثرات ضدانعقاد خوراکی، کمبود ویتامین K، بیماری کبدی، انعقاد و فیبرینولیز داخل عروقی.​

لخته شدن خون یک پاسخ طبیعی به آسیب رگ‌های خونی یا آسیب بافت است. این یک فرایند پیچیده است که شامل فعال سازی و جمع شدن پلاکت‌ها در محل آسیب و شروع آبشار انعقادی است (که فرآیندی است که طی آن یک فعال سازی متوالی از عوامل انعقادی – یعنی پروتئین‌هایی که تولید، توسعه و تکمیل لخته‌ها را تنظیم می کنند – انجام می‌گیرد).

شرایط متنوعی وجود دارد که می‌تواند باعث لخته شدن بیش از حد شود و منجر به تشکیل لخته خون در وریدها و شریان‌ها شود. برخی مثال‌ها شامل جراحی، DVT (ترومبوز ورید عمقی) و سایر اختلالات لخته شدن بیش از حد (اختلالات انعقادیِ شدید) است. این لخته‌ها می‌توانند مانع جریان خون شوند و باعث آسیب به بافت شوند. تکه‌های لخته خون نیز می‌توانند شکسته شده و به ریه‌ها بروند و باعث آمبولی ریه شوند. در زنان باردار، تشکیل لخته خون گاهی اوقات می‌تواند در جفت رخ دهد و بر جریان خون در نوزادِ در حال رشد (جنین) تأثیر بگذارد و منجر به سقط جنین شود.

درمان ضد انعقاد

هپارین ممکن است برای پیشگیری یا درمان این شرایط لخته شدن بیش از حد (درمان ضد انعقاد) استفاده شود. هپارین از طریق اتصال به پروتئین آنتی ترومبین با مهار عوامل لخته شدن، به ویژه عوامل Xa و IIa (ترومبین) در روند لخته شدن اختلال ایجاد می‌کند. اندازه و فعالیت مولکول‌های هپارین متفاوت است و سه نوع هپارین وجود دارد که می‌تواند برای درمان استفاده شود:
​
هپارین استاندارد، معمولاً به عنوان هپارین تجزیه نشده (UFH) شناخته می‌شود، و بطور معمول از طریق تزریق داخل ورید (IV) تجویز می‌شود. UFH هر دو عامل Xa و IIa را تحت تأثیر قرار می‌دهد و در بیماران اثرات متفاوتی دارد، بنابراین باید از نزدیک کنترل شود. عوارض ممکن است شامل لخته شدن (هپارینِ ناکافی)، خونریزی بیش از حد (هپارینِ زیاد) و گاهی کاهش پلاکت و ترومبوز (ترومبوسیتوپنی و ترومبوز ناشی از هپارین) باشد.​

نظارت روتین آزمایشگاهی بر هپارین

هپارین با وزن مولکولی کم (LMWH) از طیف باریک‌تری از مولکول‌های هپارین کوچک‌تر و به طور معمول از طریق تزریق زیر پوست (زیر جلدی) تجویز می‌شود. LMWH در درجه اول بر Xa تأثیر می‌گذارد و تأثیر آن قابل پیش بینی‌تر است. بنابراین نیازی به نظارت روتین آزمایشگاهی ندارد.​
فونداپارینوکس فقط از بخش کوچکی از UFH تشکیل (یک توالی از پنج واحد قند مونومر هپارین) و فقط فاکتور Xa را مهار می‌کند. این ماده ترومبین را مهار نمی‌کند. فونداپارینوکس مانند LMWH به صورت زیر جلدی تجویز می‌شود و نیازی به نظارت روتین آزمایشگاهی نیست.​

هنگامی که شرایط لخته شدن بیش ازحد و بصورت حاد باشد، در ابتدا از هپارین تجزیه نشده برای درمان استفاده می‌شود و در نهایت با استفاده از داروهای ضد انعقاد خوراکی یا LMWH برای درمان طولانی مدت جایگزین می‌شود تا خطر لخته شدن خون کاهش یابد. UFH معمولاً در محیط بیمارستانی تجویز می‌شود و با آزمایش زمان ترومبوپلاستین جزئی (PTT) پایش می‌شود، اما ممکن است لازم باشد با آزمایش ضد Xa هپارین نیز پایش گردد.

دوزهای بالای UFH تجویزی در طی جراحی‌هایی مانند بای پس قلبی ریوی معمولاً با استفاده از تست زمان لخته شدن فعال (ACT) پایش می‌شود. LMWH و فونداپارینوکس ممکن است به صورت سرپایی یا در بیمارستان انجام شوند. هیچکدام از LMWH و نیز fondaparinux در دوز درمانی به طور قابل توجهی PTT را طولانی نمی‌کنند. در صورت نیاز به نظارت، از تست ضد Xa استفاده می‌شود.

تاریخ به روزرسانی : ۱۵ آذر ۱۴۰۰

منابع :
۱.منبع شماره ۱
۲.منبع شماره ۲
۳.منبع شماره ۳
۴.منبع شماره ۴
۵.منبع شماره ۵